Avances en Biología Ambiental, 7(1): 104-108, 2013
ISSN 1995-0756
Esta es una revista arbitrada y todos los artículos son examinados y revisados profesionalmente ORIGINALARTÍCULO
Autor Correspondente
Ali Alkaladi, Departamento de Ciencias Biológicas, Facultad de Ciencias, Universidad del Rey Abdulaziz,
Campus Norte, P.O. Box 11508, Jeddah, 21463, Arabia Saudita.
: alkaladi@kau.edu.sa ; Phone: +966 540424039; +966 26435219
Efecto de la deficiencia de zinc y la suplementación en la señalización de insulina en pollos
Alí Alkaladi
Departamento de Ciencias Biológicas, Facultad de Ciencias, Universidad del Rey Abdulaziz, Campus Norte, Caja postal
11508, Jeddah, 21463, Arabia Saudita.
Ali Alkaladi: Efecto de la deficiencia de zinc y la suplementación en la señalización de insulina en pollos
RESUMEN
El objetivo de este estudio es investigar el efecto de la deficiencia de zinc (Zn) o la suplementación sobre la insulina.
síntesis y señales de insulina muscular en los pollos. Un total de 90 pollos machos Hubbard de un día de edad fueron divididos
en tres grupos; grupo de control (GI), grupo de deficiencia de Zn (GII) y grupo suplementado con Zn (GIII). Después de 21
días, se tomaron muestras de sangre, páncreas, hígado y músculo del muslo para investigar la glucosa en sangre, el glicógeno hepático,
insulina sérica, Zn citosólica pancreática, receptor de insulina (IR), fosforilación del receptor de insulina (IRP), insulina
sustrato receptor-1 (IRS-1), serina/tereonina quinasa (AKT), fosfoinositido-3-quinasa (PI3K) y glucosa
concentraciones de proteína transportadora 4 (GLUT4), expresiones génicas IR e IRS-1. Los resultados indican que Zn
La deficiencia conduce a la disminución del glucógeno hepático, la insulina sérica, el Zn citosólico pancreático, IRP, AKT, PI3K y
Las concentraciones de GLUT4 y el aumento de la glucosa en sangre, mientras que la suplementación de Zn reverencia el resultado. Así que puede ser
concluyó que la deficiencia de Zn afecta adversamente la síntesis de insulina y las señales de insulina muscular, mientras que Zn
La suplementación impone tanto la síntesis de insulina como las señales de insulina en los pollos.
Wrods clave:
Introducción
El zinc es un oligoelemento esencial crucial para la
función de más de 300 enzimas y es
importante para procesos celulares como la división celular y
Apoptosis. Por lo tanto, las perturbaciones del zinc
La homeostasis se ha asociado con varios
enfermedades incluyendo la diabetes mellitus, una enfermedad
caracterizado por altas concentraciones de glucosa en sangre
como consecuencia de la disminución de la secreción o acción de
insulina. Suplementación de zinc en animales y seres humanos
Se ha demostrado que mejora el control glucémico en
diabetes tipo 1 y 2, las dos formas principales de
diabetes mellitus, pero el subyacente molecular
Los mecanismos se han aclarado lentamente. Zinc
parece ejercer efectos similares a la insulina mediante el apoyo
transducción de la insulina y al reducir la
producción de citocinas, que conducen a células beta
muerte durante el proceso inflamatorio en el
páncreas en el curso de la enfermedad. Además,
El zinc puede desempeñar un papel en el desarrollo de
diabetes, ya que los polimorfismos genéticos en el gen de
Transportador de zinc 8 y en metalotioneína (MT)
Los genes que codifican pueden ser
diabetes mellitus tipo 2 [11].
El contenido total de Zn2+ del mamífero
el páncreas es alto, y principalmente localizado en el islote β-
celular. Juga un papel importante tanto en la insulina
Síntesis y almacenamiento. De hecho, las concentraciones
alcanzar niveles milimolares en el interior del densecore
gránulo, donde dos iones Zn2+ coordinan seis
los monómeros de insulina para formar la estructura hexamérica en
que cristales de insulina están basados [3].
El zinc desempeña un papel crucial en muchas funciones celulares.
como resultado, tanto la deficiencia de zinc como el exceso de zinc libre
El zinc es tóxico para las células de mamíferos. La abundancia de
zinc por célula es dependiente del tejido y el contenido de zinc
Las células beta pancreáticas están entre las más altas
cuerpo. En las células beta, se propuso que el zinc
para múltiples etapas en la síntesis y liberación de insulina, pero
Faltan pruebas concluyentes. Después de la síntesis en
ER, la pro-insulina es transportada al Golgi
aparato donde inmadura, pálida secretaria
Se forman los "progranulos". Estos gránulos contienen
hexámeros pro-insulina-zinc que son además
procesado en insulina madura y péptido C por el
las conversasas prohormonales PC1/3 y PC2. Después
maduración, los hexámeros de zinc-insulina forman insolubles en agua
cristales. Se ha sugerido que el cristal
Aumenta el grado de conversión de
insulina soluble a insulina insoluble, pero casi
Procesamiento normal de pro-insulina ocurre en pacientes con
insulina histidina-B10 mutada, que no puede
cristalizar [6]. Hay muchos estudios sobre el papel de
Zinc en la síntesis, almacenamiento y glucosa de insulina
homeostasis en los mamíferos, pero este papel en el pollo es
desconocido, por lo que este estudio fue diseñado para monitorear la
Efecto de la deficiencia de zinc y la suplementación
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concentración de insulina, síntesis y mecanismo de
acción a nivel molecular y celular en los pollos.
Material y métodos
Aves, dietas y tratamientos:
Se utilizaron un total de 90 pollitos machos de un día de edad.
En el experimento 21-D. Las aves se dividieron al azar
en tres grupos; Grupo de control, mantenido en el basal
dieta suplementada con 20 mg / kg añadido de Zn de
ZnSO4.7H2O que debe contener (48,37 mg/kg) Zn (NRC,
1994). Grupo deficiente de Zn, mantenido en dieta basal que
contienen 28,37 mg/kg de Zn y grupo suplementado con Zn,
mantenido en dieta basal suplementado con 60 mg/kg
añadido Zn a partir de ZnSO4,7H2O para contener (88,37
mg/kg) Zn. (Cuadro I). La comida basal de soja de maíz
La dieta fue formulada para satisfacer o superar la
requisitos para los pollos de comedor (NRC, 1994), excepto
para Zn y contenía 28,37 mg de Zn/kg de dieta en un
como alimentado, mediante análisis [7]. Los pollitos fueron mantenidos
en un horario de luz constante de 24 horas y permitido
acceso a dietas experimentales y agua del grifo,
que no contenía Zn detectable.
Tabla 1: Composición de la dieta basal para pollos de 1 a 21 días de edad (A)
Porcentaje de ingredientes Composición calculada
Maíz 55.97 ME (Kcal/Kg) 2993
Harina de soja 36,00 CP(e) (%) 21,56
Aceite de soja 3,60 Lys (%) 1,19
CaHPO4 H2O (b) 1,95 Met (%) 0,54
CaCO3
( b) 1.16 Met + Cys (%) 0.91
NaCL( b) 0.30 Ca(e) (%) 1.10
Met 0,20 No fitotefosfato 0,46
Micronutriente (c) 0,32 Zn (e) 28,37
Almidón de maíz + Zinc (d) 0,50
(A) composición de ingredientes y nutrientes reportados
en una base alimentada
b) grado de reactivo
c) proporcionado por kilogramo de dieta: vitamina A (como
acetato de retinol todo-trans), 15.000 UI; colescalciferol,
3 900 IU; vitamina E (como acetato de todo-rac-α-tocoferol),
30 UI; vitamina K (como bisulfato de sodio de menadiona),
3.0 mg; tiamina (como mononitrato de tiamina), 2,4 mg;
riboflavina, 9,0 mg; vitamina B6, 4,5 mg; vitamina B12,
0.021 mg; pantotenato de calcio, 30 mg; niacina,
45 mg; ácido fólico, 1,2 mg; biotina, 0,18 mg;
colina (como cloruro de colina), 700 mg; Cu, 8 mg; Sr.
100 mg; Fe, 80 mg; I, 0.35 mg; Se, 0,15 mg
d) suplemento de zinc añadido en lugar de equivalente
peso del almidón de maíz
e) Determinado por análisis; Cada valor basado en
Determinaciones triplicadas
Recolección y análisis de muestras:
Se tomaron muestras de sangre de cada ave a través de
punción cardíaca y luego centrifugada para la cosecha
suero para la determinación de insulina y glucosa
concentraciones. Los chicos fueron inmediatamente asesinados por
dislocación cervical. Páncreas y músculo del muslo
la muestra se congeló en nitrógeno líquido hasta que se usó para
Investigación de laboratorio.
Ensayos:
La glucosa en plasma se cuantificó mediante glucosa
método oxidasa-peroxidasa utilizando el kit suministrado por
SPINREACT, España (Ref: 1001190). Insulina sérica
Se determinó utilizando pollos ultrasensibles
Kit de ELISA de Insulina (Cat. No. E-EL-ch 1528,
Elabscience, Beijin) siguiente fabricante
instrucciones, se determinó el contenido de glucógeno hepático
según Caruso et al, [1] concentraciones de zinc en
El citoplasma de células pancreáticas fue determinado por
espectroscopia de plasma de argón acoplado inductivamente
(modelo 9000, Thermo Jarrell Ash, Waltham, MA) como
descrito por Li et al. [7]. Receptor de insulina muscular,
Receptores de insulina fosforilación, receptor de insulina
sustrato-1, serina/tereonina quinasa.
Transportador de fosfoinositido-3-quinasa y glucosa
proteína 4 se determinaron usando ultrasensible
kits ELISA para pollos ( Cat. n° E-EL-ch 1110,
Elabsciencia, Beijing; KHR9121, Invitrogen, Estados Unidos;
KT-56519, Kamiga Biomedical, Estados Unidos; JM-K453
40, MBL, Estados Unidos; E-EL-ch0531, Elabsciencia, Beijing
y AMSE12G0201, AMSbio, Reino Unido.) respectivamente.
Siguiendo las instrucciones del fabricante.
aislamiento de ARN, transcripción inversa y
reacción en cadena de la polimerasa:
El ARN total se preparó a partir del congelado.
polvo muscular utilizando la columna E.Z.N.A ™.spin
Kit de extracción de ARN (Omega Bio-Tech, Cat NO)
R6834-01, Canadá) después del fabricante
instrucciones. Se midieron las concentraciones de ARN
mediante espectrofotometría (OD 260 nm), y ARN
La integridad se verificó electroforéticamente utilizando
bromuro de etidio. Después del tratamiento con ADNasa (Ambion,
Clinisciences, Montrouge, Francia), el ARN fue inverso
transcribido usando Super Script II RNase H Reverse
Transcriptasa (Invitrogen, Carlsbad, CA, EE.UU.) en la
presencia de cebadores aleatorios (Promega,
Charbonnièresles- Bains, Francia). Cadena de polimerasa
La reacción (PCR) se realizó usando un 2720
termociclador (Applied Biosystems, EE.UU.). Usando
Mezcla maestra de PCR (Qiagen USA) después de la
instrucciones del fabricante y el uso específico
cebador (Tabla 2). Los productos de PCR se analizaron en un
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Gel de agarosa al 2% en trisborato 90 mM, EDTA 2 mM
tampón (TBE), pH 8, y visualizado por tinción con
bromuro de etidio y transiluminación UV, Para
evaluación cuantitativa, densidades ópticas absolutas
(OD) de señales de RT-PCR se obtuvieron mediante
escaneo densitométrico utilizando un análisis de imagen
sistema (1-D Manager; TDI Ltd.). Los valores para el
objetivos específicos se normalizaron de acuerdo con los
de β actina para expresar unidades arbitrarias de
abundancia de los mensajes específicos (es decir, relativo
expresión).
Análisis estadístico:
Los datos fueron analizados estadísticamente por SPSS
versión 20. paquetes estadísticos (IBM 1 New Orchard)
Road Armonk, Nueva York 10504-1722 United
Estados). Los datos se presentaron como una media ± SD, n = 10.
Las diferencias estadísticas entre los grupos
Realizado utilizando la prueba t del estudiante. Diferencias
Se considera significativo cuando p < 0,05 [14].
Tabla 2: cebadores usados para la reacción en cadena de la polimerasa:
Gen
Secuencia del cebador
Producto
tamaño bp
Ana
Ling
(°C)
Acceso No Referencia
IR F 5\ TTTGGATGGTTTATGAGGG 3\
383 58 XM_00123339
8.1
R 3 [2] \GCCAGGTCTGTGAACAAA 5\
IRS 1 f 5%
490 58 NM_00103157
R 3 \ GTACGCTTGTCCGTAACG 5 \ 0.1
βactina F 5\ AGCCATGTACGTAGCCATCC3\
230 55 NM_ 205518.1 Afifi y
5\ CTCTCAGCTGTGGTGGTGAA3\ Alkaladi 2011
Resultados:
Tabla 3: Efecto de la deficiencia de Zn y la suplementación sobre la glucosa sérica, la insulina sérica, el glicógeno muscular y el Zn pancreático.
Grupo Glucosa en sangre (mg/dl) Insulina sérica (ng/ml) Glicógeno (mg/kg) Zn pancreático (μg/ml citosol)
I 275 ± 13.2 0.76 ±0.07 53.7 ± 4 15.7 ± 2.5
II 486.6 ± 7.6a 0.25 ± 0.05b 27.7 ± 2.5b 10.3 ± 2b
III 225 ± 5fg 0.58 ± 0.8fk 47 ± 3.6fh 26.3 ± 1.5fh
a, b, c representan la diferencia estadística del grupo II relativo al grupo I en (0,001, 0,01 y 0,05) respectivamente. d, e, f representan la estadística
diferencia del grupo III respecto al grupo I en (0,001, 0,01 y 0,05) respectivamente. g, h, k, representan la diferencia estadística del grupo III
grupo relativo II en (0,001, 0,01 y 0,05) respectivamente.
Tabla 4: Efecto de la deficiencia de Zn y la suplementación en las señales de insulina muscular
G IR
(ng/ml)
IRP
(ng/ml)
IRS
(ng/ml)
AKT
(ng/ml)
PI3K
(ng/ml)
GLUT4
(ng/ml)
Expresión génica IR
(unidad arbitraria)
Expresión del gen IRS1
(unidad arbitraria)
I 23 ± 2.6 4.3 ± 1.2 33.3±1.5 2.2 ± 0.3 16.3 ± 1.5 2.5 ± 0.2 3.1 ± 0.62 11.3 ± 1.32
II 25 ± 6.1 2.5 ± 0.5c 32±2 1.5 ± 0.2c 6.3 ± 1.5c 1.3 ± 0.3c 2.9 ± 0.71 10.6 ± 1.22
III 21 ± 2.1 5.3 ±
0.8k
34,7 ± 1,5 3,2 ±
0.3fh
25,3 +.
2.5fh
4 ± 1k 3.2 ± 0.42 12.3 ± 2.45
G; grupo. IR; receptor de insulina. IRP; fosforilación del receptor de insulina. IRS; sustrato receptor de insulina-1. AKT; serina/tereonina quinasa. PI3K;
fosfoinositido-3-quinasa. GLUT4; Proteína transportadora de glucosa 4. a, b, c representan la diferencia estadística del grupo II relativo al grupo I en
(0,001, 0,01 y 0,05) respectivamente. d,e,f representan la diferencia estadística del grupo III relativo al grupo I en (0,001, 0,01 y 0,05)
respectivamente. g, h, k, representan la diferencia estadística del grupo III respecto al grupo II en (0,001, 0,01 y 0,05) respectivamente.
Efecto de la deficiencia de Zn o la suplementación en
glucosa sérica, glucógeno muscular, insulina sérica
y concentraciones de Zn citosólico pancreático:
Deficiencia de zinc en pollos acompañada de
aumento significativo de la glucosa en sangre (0,001),
disminución del glucógeno muscular, la insulina sérica y
concentraciones de zinc citosólico pancreático (0,01).
En contraste, la suplementación de Zn al pollo
disminuir significativamente la glucosa en sangre y aumentar
Glicógeno muscular, insulina sérica y páncreas
concentraciones citosólicas de Zn, cuando se compara con
control o pollitos deficientes en Zn (tabla 3).
Efecto de la deficiencia de Zn o la suplementación en
moléculas de señal de insulina muscular:
Deficiencia de Zn o suplementación no
afectan significativamente a las concentraciones o a los genes
expresión de IR e IRS-2. Mientras que Zn
La deficiencia disminuye significativamente las concentraciones
de IRP muscular, AKT, PI3K y GLUT4, Zn
La suplementación aumenta significativamente lo anterior
parámetros mencionados. .
Discusión:
La cría de pollos hoy en día se convierte en una alta
fabricación establecida debido a la creciente alta
demandas de una proteína de barco, que se puede obtener de la
pollo de rata de alto crecimiento. La columna principal de esta
fabricación es la dieta, que principalmente un carbohidrato
dependente del metabolismo de los carbohidratos principalmente
controlada por la hormona insulina". En mamíferos, la insulina
síntesis, almacenamiento, secreción y señalización moduladas
por el estatus de Zn pero no establecido en pollos. Esto
trabajo es un ensayo para conocer el efecto modulador de Zn
estado de la síntesis de insulina y las señales de insulina en
pollos.
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Fig. I: El nivel de expresión de ARNm para IR, IRS-1 y Betactina, M; Marcador de ADN, 1; grupo de control, 2 Zn
grupo deficiente, 3; Zn grupo suplementado.
Los resultados actuales indican que, a diferencia de
Pollos con suplemento de Zn, pollos con deficiencia de Zn
mostró decretos en Zn pancreático, insulina sérica,
Glicógeno hepático y aumento de los niveles de glucosa en sangre. De hecho
Los resultados se correlacionan y se explican entre sí. El
disminución de la concentración de citosol Zn pancreático
relacionada con la deficiencia de Zn en la dieta, donde el páncreas
contiene una gran cantidad de Zn y es el primer órgano
afectado por la deficiencia de Zn. La disminución del suero
insulina en el grupo deficiente de Zn y su aumento en Zn
uno complementado indica la importancia de Zn en
regulación del nivel sérico de insulina, esto puede ser
mediante la regulación de la expresión génica de la insulina, o la insulina
modificación, almacenamiento o excreción o puede ser
estos procesos. La insulina es importante para la entrada de
glucosa a las células hepáticas y la síntesis de glucógeno
explicar el aumento de la glucosa en sangre y el
disminución de la concentración de glucógeno hepático. El
Las explicaciones anteriores son reforzadas por los resultados
obtenido en el grupo suplementado con Zn donde, el Zn
Suplementación desaparecen todos los efectos de la deficiencia de Zn,
esto indicó que, Zn es la causa de estos efectos (
tabla 3).
El contenido total de Zn2+ del mamífero
el páncreas es alto, y estos iones están principalmente localizados
a la célula β del islote. Correspondientemente, Zn2+ juega un
papel importante tanto en la síntesis como en el almacenamiento de insulina.
De hecho, las concentraciones totales de Zn2+ alcanzan milimolares.
niveles en el interior del gránulo de núcleo denso,
donde dos iones Zn2+ coordinan seis insulinas
los monómeros para formar la estructura hexamérica en la que
Los cristales de insulina están basados [3]. Se ha informado
que el páncreas es el tejido blando más sensible a
Zn dietético para pollitos, y concentración de Zn en el páncreas
se ha demostrado ser un indicador útil para Zn
requerimiento de los pollos [5,13] informó que, en
en contraste con la suplementación de Zn, los ratones db/db
La dieta baja en Zn tenía una glucosa en suero más alta en ayuno (17%)
y concentraciones séricas más bajas de insulina en ayuno (63%)
que los ratones db/db alimentados con la dieta adecuada para Zn. El
interacciones entre Zn, insulina y glucosa
La homeostasis es compleja, y la deficiencia de Zn puede
inducir un estado de deficiencia de insulina mediante la interferencia
almacenamiento o activación de insulina [8].
Deficiencia de Zn o suplementación no
afectar a la expresión génica IR e IRS-1 y
concentraciones, pero IRP, PI3P, KAT y GLUT4
fueron inhibidos por deficiencia de Zn y activados por Zn
suplementación (taple 4 y fig. 1). Esto acusa que,
Zn no afecta la acción de la insulina sobre los receptores de insulina
pero su acción apeare postreceptor bien a través de
Activación del receptor tirosina quinasa
fosforilación o activación de la vía PI3K/KAT
conduce a la activación de GLUT4 que aumenta la
La entrada de glucosa a las células musculares. Varios modos de
acciones se han descrito para explicar la mejora
acción de la insulina por Zn. Parece que
Zn puede tener efectos directos similares a la insulina, lo que
puede ser debido a la estimulación del postreceptor
proteínas Akt y PI3-quinasa [10] Varios potenciales
Se han sugerido mecanismos para que el Zn afecte
acción de la insulina, incluyendo el papel de Zn para mejorar
fosforilación de tirosina quinasa [13].
Algunos de los efectos insulinomiméticos del zinc pueden
se explica por la inducción de la translocación de
GLUT a la membrana plasmática, a través de la activación
de una molécula dependiente del zinc, sensible a la insulina
aminopeptidasa (IRAP), que se expresa y
caracterizado por la grasa y el músculo como objetivo de insulina
tejidos, lo que resulta en una mayor absorción de glucosa
en las células del tejido, disminuyendo así la glucosa en sangre
nivel [11].
Al igual que la insulina, el zinc aumenta la absorción de glucosa en
fibroblastos y adipocitos, lo que sugiere una
implicación del zinc en esta vía. Examinando el
efectos del zinc en la transducción de la señal de insulina,
se observó que el zinc conduce a la tirosina
fosforilación de la subunidad β de la insulina
receptor, pero en menor medida que la insulina,
y que el IRS no parece desempeñar un papel en
Mejorar la absorción de glucosa como respuesta al zinc
estímulo. Según este modelo, que propone
una activación de PI3K sin la participación del IRS,
El zinc puede inducir la producción de H2O2 por
células epididymales, que a su vez causan la activación
de la quinasa de adhesión focal (FAK) y FAK puede finalmente
activar la vía PI3K-Akt [11].
Apoyo a la participación del zinc en
La fosforilación del receptor de insulina
por Haase y Maret [4] que identificaron PTP1B como un
objetivo sensible de iones de zinc y una importante
regulador del estado de fosforilación de la insulina
receptor. Inhibición de PTP1B por iones de zinc, que
puede ser liberado de Metalotionine (MT), conduce
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Aumento del estado de fosforilación de la insulina
receptor que desencadena los eventos post-receptores.
Considerando que el estrés oxidativo conduce a una liberación de
zinc de MT y al agotamiento celular del zinc, esto
condición, así como la deficiencia de zinc debido a la disminución
absorción, aumento de la excreción o aumento
Los requisitos podrían conducir a la diabetes mellitus
Además, el zinc aumenta la fosforilación de
residuos de serina y por lo tanto la activación de Akt en
predidipocitos y adipocitos, aumentando así
Translocación de GLUT. Este efecto puede ser bloqueado por
wortmanina, un inhibidor de PI3K, subrayando la
importancia de PI3K para la activación de Akt por zinc
[13].
Conclusión:
Se puede concluir que, como los mamíferos Zn
activar las células ß para la producción de insulina, y aumentar
señales de insulina en el músculo mediante la activación de PI3KAKT
vía y GLUT4. Así que juega un papel importante
en la homeostasis de la glucosa en los pollos.
Referencias
1. Caruso, M., C. Miele, P. Formisano, G.
Condorelli, G. Bifulco, A. Oliva, R. Auricchio,
G. Riccardi, B. Capaldo, F. Beguinot, 1997. El J.
Biología, Química. , 272: 7290-7297.
2. Dupont, J., M. Derouet, J. Simon y M. Taouis,
1999. La corticosterona altera la señalización de insulina en
músculo de pollo y hígado en diferentes etapas
Revista de Endocrinología, 162: 67-76.
3. Elisa, A., Bellomo, Gargi Meur y Guy A.
Rutter, 2011. La glucosa regula el citosólico libre
Concentración de Zn2+, Slc39 (ZiP), y
Expresión génica de metalotioneína en primaria
Células β de la isla pancreática. Revista de Biología
Química, 286(29): 25778-25789.
4. Haase, H., W. Maret, 2005. Proteína tirosina
fosfatasas como objetivos de la combinación
Efectos insulinomiméticos del zinc y los oxidantes.
Biometales. , 18(4): 333-8.
5. Huang, Y. L., L. Lu, X. G. Luo y B. Liu, 2007.
Un nivel dietético óptimo de zinc para pollos
alimentado con una dieta de harina de maíz-soja. Pollo. Ciencia,
86: 2582 - 2589
6. Lemairea, K., M.A. Ravierb, C.A. Schraenena,
J.W.M. Creemersd, R. Van de Plase, M.
Granvica, L. van lommela, E. waelkensf, f.
Chimientig, G.A. Rutterh, P. Gilonb, P.A. in’t
Veldi y F.C. Schuita, 2009. Insulina
cristalización depende del transportador de zinc ZnT8
expresión, pero no es necesaria para el normal
Homeostasis de glucosa en ratones. PNAS, 106(35):
14.872 - 14.877.
7. Li, S., X. Luo, B. Liu, T.D. Crenshaw, X.
Kuang, y G. Shao, 2004. Uso de productos químicos
características para predecir la biodisponibilidad relativa
de fuentes orgánicas suplementarias de manganeso para
broilers. J. Anim. Ciencia. , 82: 2352-2363.
8. Ming-Yu Jou, 3 Anthony F. Philipps, 4 y Bo
Lo nnerdal, 2010. Deficiencia materna de zinc en
Las ratas afectan el crecimiento y el metabolismo de la glucosa en
la descendencia induciendo resistencia a la insulina
Postnatalmente. J. Nutr. 140: 1621-1627.
9. Mohamed Afifi y Ali Alkaladi, 2011. Efecto
Deficiencia de zinc en el proliferador del peroxisoma
Receptores activados y su relación con
Lipólisis en el tejido hepático del pollo.
Conferencia Internacional sobre Medio Ambiente
Ciencia y Tecnología (ICEST 2011)v2-221-
v2-226.
10. Nicolas Wiernsperger, Jean Robert Rapin, 2010.
Traceaelementos en trastornos glucometabólicos
Diabetología y Síndrome Metabólico. , 2: 70.
11. Jansen, J., W. Karges, L. Rink, 2009. Zinc y
diabetes - enlaces clínicos y moleculares
mecanismos. J Nutr Biochem. , 20(6): 399-417.
12. Judith Jansena, Wolfram Kargesb, Lothar Rinka,
2009. Enlaces clínicos entre zinc y diabetes y
mecanismos moleculares. Revista de Nutrición
Bioquímica, 20: 399-417.
Sharon, F., Simon y G. Carla, 2001. Taylor2
La suplementación dietética de zinc atenua
Hiperglicemia en db/db Ratones Experimentales
Biología y Medicina, 226: 43-51.
Steel, R.G.D. y J.H. Torrie, 1960. Principios
y procedimientos de estadística Mc Graw-Hill Book
Comp. Inc., Nueva York.